Protein: struktura i funkcija. svojstva proteina

Video: Biologija lekcija №30. Proteini. Struktura i funkcija.

Kao što je poznato, proteini - temelj nastanka života na našoj planeti. Prema teoriji Oparin-Haldane je koacervata pad, koji se sastoji od molekula peptida, postalo je temelj nastanka živih bića. To je bez sumnje zato što je analiza interne strukture bilo kojeg člana biomase pokazuju da ove tvari imaju svega: biljke, životinje, mikroorganizmi, gljivice, viruse. I oni su vrlo različite u prirodi i makromolekulnim.

Video: KORIŠTENJE. Biologija. 3.2. Funkcije proteina u živim bićima. Enzimi, njihova struktura, svojstva.

Imena tih četiri struktura, to su sinonimi:

• proteina;
• proteina;
• polipeptidi;
• peptida.

molekule proteina

Njihov broj je uistinu neprocjenjiv. U tom slučaju, sve molekule proteina mogu se podijeliti u dvije glavne skupine:

• Jednostavan - sastoje se samo od sekvence aminokiselina spojenih peptidnim vezama;
• Kompleks - Struktura i struktura proteina karakterizira dodatna protolytic (proteza) skupine, koji se nazivaju i kofaktorima.

U tom slučaju, složene molekule također imaju svoje klasifikaciju.

Gradacija kompleks peptida

1. Glikoproteini - usko povezani proteina i ugljikohidrata spojeva. Struktura molekule tkanog protetske skupine mukopolisaharida.
2. lipoproteini - kompleks spoj proteina i lipida.
3. Metalloproteins - kao prostetsku grupu su metalni ioni (željezo, mangan, bakar, i drugi).
4. Nucleoproteins - ocjena proteina i nukleinske kiseline (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformacija proteina i ostatak ortofosforna kiselina.
6. Chromoproteids - vrlo slični metalloproteins, ali element koji je dio protetske skupine je obojeni kompleks (crveno - hemoglobin, zeleno - klorofil, i tako dalje).

Svaka skupina raspravlja strukturu i svojstva proteina su različiti. Funkcije koje se obavljaju, a razlikovat će se ovisno o vrsti molekule.

Kemijska struktura proteina

Iz ove točke gledišta proteina - dugo, masivni lanca ostataka amino kiselina međusobno specifične veze se nazivaju peptida. Od strane strukture kiseline odstupiti granu - radikala. Ova struktura molekule je otkrio E. Fischer početkom XXI stoljeća.

Kasnije, proteini, struktura i funkcija proteina je studirao u više detalja. Postalo je jasno da su aminokiseline koje čine strukturu peptida, ukupno 20, ali na taj način mogu se kombinirati na različite načine. Stoga raznolikost struktura polipeptida. Osim toga, u procesu života i obavljanju svojih funkcija proteini su u stanju proći kroz niz kemijskih transformacija. Kao rezultat toga, oni promijeniti strukturu, a tu je i sasvim nova vrsta veze.

Razbiti peptidne veze, tj poremetiti strukturu proteina lanaca mora biti izabran vrlo strogim uvjetima (visoke temperature, kiseline ili lužine katalizatora). To je zbog visoke čvrstoće kovalentne veze u molekuli, i to, na peptid skupini.

Detekcija strukture proteina u laboratoriju se provodi pomoću reakcije biuret - Učinak na svježe polipeptida bakar hidroksid (II). Kompleks peptida i grupe iona bakra daje svijetlo ljubičastu boju.

Postoje četiri osnovna strukturna organizacija, od kojih svaka ima svoje karakteristike strukture proteina.

Razina organizacije: Primarna struktura

Kao što je gore spomenuto, peptid - slijed aminokiselinskih ostataka s inkluzije, ko-enzima, ili bez njih. Dakle, to nazivamo primarni strukture molekule, što je prirodno, naravno, to je pravi aminokiseline spojene peptidnom vezom, i ništa drugo. Da je polipeptid linearna struktura. U ovom strukturi proteina na ove vrste - da ta kombinacija kiselina ključna je za obavljanje funkcija molekule proteina. Zahvaljujući tim značajkama moguće je ne samo za identifikaciju peptida, ali i predvidjeti svojstva i ulogu sasvim novi, još neotkriveni. Primjeri peptida koji imaju primarnu strukturu prirodni inzulin, -, pepsin, kimotripsina, i drugi.

Video: Funkcije proteina

sekundarna konformacija

Struktura i svojstva proteina u ovoj kategoriji donekle razlikuju. Takva struktura može biti početno formiran na prirodi ili kada se podvrgnu hidrolizi primarni krute, temperature i druge uvjete.

To ustrojstvo ima tri vrste:

1. Glatka, pravilna, stereoregularnih spirale načinjeni od aminokiselinskih ostataka koji su uvijeni oko osi jezgre veze. Drže se samo vodikove veze, javlja između skupine kisik jednog peptida, a drugi vodik. Pri čemu je struktura je ispravan s obzirom na činjenicu da su zavoji ravnomjerno ponavlja svaka 4 razine. Takva struktura može biti i ljevak i pravozakruchennoy. No, u većini poznati proteini Cl; dominacije. Kao konformacija naziva alfa-strukture.
2. Sastav i struktura sljedećoj tip proteina razlikuje se od prethodnog u da vodikove veze nisu formirane između stoji uz bok s jedne strane na ostatak molekule, a između biti uklonjena, naznačen time, da na dovoljno velikoj udaljenosti. Iz tog razloga, cijela struktura postaje brežuljkastom, savijen zmija polipeptidnih lanaca. Ima jedan lik koji bi trebao biti proteina. Struktura aminokiselina grana treba biti što je kraće što glicina i alanina, na primjer. Ova vrsta sekundarne konformacije se zove beta-listova za njihovu sposobnost da budu zajedno, da se stvaranje cjelokupne strukture.
3. Pripadaju trećoj strukture tipa proteina kao biologiji označava kompleks, raznorazbrosannye neuređen fragmente koji nemaju stereoregularity i sposobne mijenjati strukturu pod utjecajem vanjskim uvjetima.

Primjeri proteina koji imaju sekundarne strukture po prirodi, ne otkriva.

Visoko obrazovanje

To je prilično složen, konformacija, koji nosi ime "loptica", Što je protein? Struktura tome temelji se na sekundarnu strukturu, a dodaje se nove vrste interakcija između atoma skupine, a cijela molekula nabora kao što su, vođeni tako činjenica da su hidrofilne skupine su usmjereni u globula i hidrofobni - van.

Video: Biologija. Biokemija: Ugljikohidrati, njihova struktura i funkcija. Centar za online poučavanje „Foxford”

To objašnjava naboj molekule proteina u vodi koloidnih rješenja. Koje su vrste interakcija su tamo?

1. Vodikove veze - ostaju nepromijenjeni između istih dijelova kao u sekundarne strukture.
2. Hidrofobna (hidrofilni) interakcije - nastaju kada se otopi u vodi polipeptida.
3. Ionski privlačnost - raznozaryazhennymi nastaje između aminokiselinskih ostataka (radikalnim) skupine.
4. Kovalentne interakcije - može se dobiti između specifičnih kiselih mjesta - cistein molekula, odnosno, repovima.

Tako, pripravak i struktura proteina imaju tercijarnu strukturu se može opisati kao u smotati globule polipeptidnih lanaca, za držanje i stabiliziranje svoju konformaciju, zbog različitih vrsta kemijskih interakcija. Primjeri takvih peptida: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, svila fibroin i drugi.

Kvaterna Struktura

Ovo je jedan od najtežih od globula, koje tvore proteine. Struktura i funkcija proteina takvog plana je vrlo svestran i specifičan.

Što je to ustrojstvo? Je nekoliko desetaka (ponekad) velikih i malih polipeptidnih lanaca, koje nastaju neovisno jedan od drugoga. Ali onda, s obzirom na iste interakcije koje smo smatrali za tercijarne strukture tih peptida su upletena i isprepleteni. Tako dobiveni kompleks konformacijske kuglice koja može sadržavati i atom metala i lipida grupe i ugljikohidrata. Primjeri takvih proteina: DNA polimeraza, virus duhana proteina ovojnice, hemoglobina, i drugi.

Sve peptidne strukture smo raspravljali imaju svoje metode identifikacije u laboratoriju, na temelju trenutnih mogućnosti pomoću kromatografije, centrifugiranje, elektron i optičkog mikroskopa i visoke računalne tehnologije.

funkcije

Struktura i funkcija proteina usko povezana jedni s drugima. To je, svaki peptid igra ulogu koji je jedinstven i specifičan. Tu su i oni koji su u mogućnosti obavljati u živoj stanici, nekoliko značajnih transakcija. Ali to se može sažeti kao izraziti osnovne funkcije molekula proteina u tijelima živih bića:

1. Pružanje promet. Organizmi ili organele, ili određene vrste stanica imaju sposobnost kretanja, posjekotina, pokretima. Ovaj protein je osigurano, koje su dio njihove strukture uređaja motora: cilija, flagele, citoplazmatski membrane. Ako govorimo o nemogućnosti pomicanja stanica, bjelančevine mogu doprinijeti njihovom smanjenju (miozin u mišićima).
2. Prehrambene ili backup funkcije. To je akumulacija molekula proteina u jajnih stanica, zametaka i biljnih sjemena za daljnje nedostaje punjenje hranjivim tvarima. Nakon cijepanja peptida proizvesti amino kiseline i biološki aktivne tvari, koje su potrebne za normalan razvoj živih organizama.
3. Funkcija energije. Osim ugljikohidrata prisiljava tijelo može proizvesti i proteini. U raspadanja 1 g peptida oslobađa 17,6 kJ korisnu energiju u obliku adenozin trifosfata (ATP), koji se troši na vitalne procese.
4. Signala i regulatorne funkcije. On se sastoji u obavljanju pažljivo praćenje tekućih procesa i prijenos signala od stanice do tkiva, od njih na vlasti, od najnovijih u sustav i tako dalje. Tipičan primjer je inzulin, što je strogo bilježi broj glukoze u krvi.
5. Receptor funkcija. To se postiže promjenom konformacije peptida s jedne strane membrane i zahvaća drugi kraj restrukturiranja. Kada se to dogodi, a signal za prijenos i informacije potrebne. Većina tih proteina su ugrađeni u citoplazmatskoj membrani stanica, a provesti strogu kontrolu svih materijala prolazi kroz nju. Također vas upozoriti na kemijske i fizičke promjene u okolišu.
6. Prijevoz funkcija peptida. Provodi se hrani proteine ​​i transportera proteine. Njihova uloga je očigledan - prenošenje poželjnih molekule na mjestima s niskom koncentracijom visokih dijelova. Tipičan primjer je prijenos kisika i ugljičnog dioksida iz organa i tkiva proteina hemoglobina. Oni su također postigli isporuku spojeva s niskom molekularnom težinom preko membrane u stanice.
7. Struktura funkcije. Jedan od najvažnijih od onih koji obavlja proteina. Struktura stanica i njihovih organela daje peptide. Oni su slični okvir definira oblik i strukturu. Osim toga, oni također podržavaju ga i mijenjati po potrebi. Dakle, za rast i razvoj svih živih organizama esencijalnih proteina u prehrani. Takvi peptidi uključuju, elastin tubulin, kolagen, aktin i druge keratin.
8. Katalitička funkcija. Njezina obavljanje enzime. Mnogi i različiti, oni ubrzavaju sve kemijske i biokemijske reakcije u tijelu. Bez njihove suradnje obična jabuka u želucu bi mogli probaviti samo dva dana, to je vjerojatno da će savijati u isto vrijeme. Pod djelovanjem katalaze, peroksidaze i drugih enzima, ovaj proces se odvija u dva sata. U principu, to je zahvaljujući ovoj ulozi, proteina anabolizam i katabolizam provodi, to jest, plastične i energetski metabolizam.

Zaštitna uloga

Postoji nekoliko vrsta prijetnji, od kojih proteini su dizajnirani kako bi zaštitili tijelo.

Prvo, kemijski napad traumatske reagensima, plinovi, molekule, tvari razlikuju spektar djelovanja. Peptidi mogu stupiti u interakciju s njima u kemijskoj reakciji, pretvaranje u bezopasni obliku ili jednostavno za neutralizaciju.

Drugo, fizička prijetnja iz rane - ako se protein fibrinogena u vremenu se ne pretvara u fibrin na mjestu ozljede, krv ne zgrušati, a time i blokada će se dogoditi. Zatim, naprotiv, treba plazmina peptida koji je sposoban isisan ugrušak i vratiti prohodnosti plovila.

Treće, opasnost od imuniteta. Struktura i vrijednost proteina koji čine imuni obranu, iznimno su važni. Protutijela, imunoglobuline, interferoni - sve su to važni i značajni elementi limfnog i imunološkog sustava. Sve strane čestice, zlonamjernog molekula, mrtve stanice ili dio cijele strukture podvrgne neposrednom istrage peptidni spoj. To je razlog zašto osoba može posjedovati, bez pomoći lijekova svaki dan kako bi se zaštitili od infekcija i jednostavnih virusa.

fizikalna svojstva

Struktura proteina stanica je vrlo specifičan i ovisi o funkciji. Ali fizička svojstva peptida su slične i mogu se svesti na sljedeće karakteristike.

1. Težina u molekule - 1000000 Daltona.
2. U obliku vodene otopine Koloidni sustavi. Tu struktura stječe naplatiti u stanju razlikovati ovisno o kiselosti medija.
3. Kada je izložen oštrim uvjetima (zračenje, su kiseline ili baze, temperature, itd) mogu pomicati u drugim razinama, tj konformacije denaturira. Proces je u 90% slučajeva ireverzibilnih. Međutim, tu je i obrnuti pomak - renaturacije.

Ova osnovna svojstva fizičkih karakteristika peptida.